Michaelis-Menten+kurven

= = Michaelis-Menten kurven viser forholdet mellom reaksjonshastighet og substratkonsentrasjon (ved konstant enzymkonsentrasjon). Hvis substrat [S] ikke er tilstedet vil det ikke skje en reaksjon. Øker substratkonsentrasjonen, øker også reaksjonshastigheten. Etter hvert som substratkonsentrasjonen øker, vil reaksjonshastigheten nærme seg maks hastighet (Vmax).



//Vmax er den maksimale hastighet for// //produktdannelse med en gitt enzymmengde.//

//Km er den substratkonsentrasjon hvor// //hastigheten f////or produktdannelse er halvparten av Vmax.//

//Konstanten sier noe om tiltrekningen mellom enzym og substrat. Jo større Km er desto mindre affinitet er det mellom enzym og substrat.//

//Figur 1. Michaelis-Menten kurven//

Ved lave substratkonsentrasjoner, er en relativt stor mengde enzym-substrat tilgjengelig. Dette gir mer substrat for enzymet, noe som også vil iverksette flere reaksjoner. Når substratkonsentrasjonen øker ytterligere, vil noen av enzymene være mettet. (til høyre i diagrammet) Hvis man har substrat i overskudd, går vi mot den maksimale hastigheten Vmax (asymptote når aldri Vmax). Vmax er avhengig av mengde enzym, siden flere enzym kan iverksette flere reaksjoner.



//Grønn kurve viser et system med lav// //enzymkonsentrasjon og den blå kurven// //viser høy enzymkonsentrasjon.//

//Jo høyere// //enzymkonsentrasjonen er,// //jo høyere// //kan vi få den maksimale// //hastigheten Vmax.//

//Figur 2. Michaelis-Menten kurver på to ulike enzymkonsentrasjoner//

Hvis vi ønsker å undersøke mengde enzym i en prøve (serum) må alltid mengde substrat være i overskudd. Da blir reaksjonshastigheten (og målt enzymaktivitet) avhengig av mengde enzym. De andre reaksjonsforholdene (som pH-verdi, temperatur og ect.) må være konstant.

**Referanser:**

 * Champe P.C, Harvey R.A og Ferrier D.R, Lippincott’s illustrated reviews: Biochemistry, 4th edition, Wolters Kluwer, Lippincott Williams & Wilkins
 * Figur 1: [] (27.09.12)
 * Figur 2: [] (27.09.12)